креатинфосфокиназа повышена у собаки что это значит
Креатинфосфокиназа: причины повышения
Креатинфосфокиназа (креатинкиназа) — фермент, содержащийся в крови. Его особенность в том, что он необходим каждой клетке организма. В нем нуждаются клетки мышц и нервной ткани. В медицинской практике он имеет обозначение КФК.
Почему повышается КФК
Задача креатинкиназы — ускорить доставку фосфорильного остатка с аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) на креатин. В процессе выделяется аденозиндифосфат, благодаря чему энергия, ранее скрытая в высокоэнергетических связях АТФ, активно используется.
Таким образом, креатинфосфокиназа участвует в сложном биохимическом процессе, поставляющем энергию в мышцы, без которой они не могут сокращаться. КФК образуют три изофермента, которые, в свою очередь, состоят из двух изоферментов — М и В.
Мозг представлен субъединицами ВВ, миокард — МВ (около 40 %), скелетная мускулатура — ММ.
Нормальные показатели креатинкиназы — 32-157 Ед. Повышение фермента в крови говорит о серьезных показателях, протекающих в организме животного, таких, как:
Незначительно показатели могут увеличиваться в случае артрита, сердечной недостаточности, тахикардии.
Диагностика в ветклинике
Для установления уровня креатинкиназы проводится биохимический анализ крови. Данный метод диагностики позволяет выявить различные заболевания, протекающие в скрытой форме. Сопоставляя результаты анализа с анамнезом, врач ставит диагноз и назначает лечение.
Важно: результат анализа может быть искажен из-за внешних факторов, таких, как употребление медикаментозных препаратов, например, антибиотиков, сильные физические нагрузки. В таких случаях сдача крови переносится на другой день.
Лечение
Единой схемы лечения при повышенных показателях креатинкиназы не существует. Принцип лечения основан на патологии, спровоцировавшей повышение КФК, учитывая состояние животного, индивидуальные особенности его организма.
От владельца собаки требуется неукоснительно выполнять указания ветеринара и обеспечить питомцу хороший уход и полноценный рацион. Ни в коем случае нельзя заниматься самолечением!
Интересные темы
Что ещё почитать:
© Ветеринарная клиника «Беланта», 2004—2021, Москва
8(495)150-55-58
www.belanta.vet
Наши адреса:
г.Москва, ул. Братеевская, д.16 к.3
г.Москва, ул. Подольских Курсантов, д.4Б
Ветеринарная клиника работает круглосуточно
Три существующих типа КФК называют изоферментами. Они различаются по структуре и основной локализации. К ним относятся:
· КФK-ММ – сконцентрирована в скелетных мышцах и сердце.
· Креатинкиназа-MB – для неё основным депо является сердечная мышца. Уровень фермента значительно повышается при её повреждении.
·КФК-BB – этот изофермент находится преимущественно в головном мозге.
Определение общего количества КФК может помочь выявить признаки массивного повреждения мышечных клеток в вашем организме. Дальнейшее определение концентраций изоферментов креатинкиназы позволяет уточнить область поражения (сердце или скелетные мышцы).
Норма и расшифровка
Верхний предел для нормального уровня фермента:
·У мужчин: до 171 Ед/л;
·Для женщин показатели считаются нормальными, если они составляют меньше 145 Ед/л;
·В подростковом возрасте и до 17 лет верхняя граница нормы приближается к 270-300 Ед/л у мальчиков и девочек.
Примечание! Серьезные физические нагрузки или внутримышечные инъекции могут вызвать кратковременное повышение концентрации КФК в крови.
Также повышение уровня креатинкиназы может стать показателем инфаркта или воспаления сердечной мышцы, дистрофии скелетных мышц или воспалительного процесса в них. Повышается фермент и после операций на сердце. Понижение уровня фермента бывает косвенным признаком коллагенозов, истощения на фоне онкологии, алкогольного повреждения печени или употребления кортикостероидов.
Данный анализ следует выполнять при:
·Симптомах сердечного приступа, таких как боль в груди;
·Наличии мышечной слабости, боли или воспаления в области мышц с подъёмом температуры или без него.
Врач может назначить анализ на креатинкиназу при уже диагностированной патологии мышц для наблюдения и контроля проводимого лечения в динамике.
К-киназа
Креатинкиназа (К-киназа) играет важную роль в мышцах, обеспечивая превращение ADP в АТР, при сокращении мускулатуры, используя креатин фосфат как резервуар фосфорилирования.
Сывороточная К-киназа вырабатывается главным образом в миокарде, скелетной мускулатуре и мозге. Ее концентрация зависит от ряда физиологических характеристик (пол, возраст, мышечная масса, физическая активность, порода). Креатинкиназа обеспечивает потребность мышц в большом количестве энергии в короткие интервалы времени. Активность КФК ингибируется тироксином. При повреждении клеток происходит высвобождение КК и поступление её в кровь.
Показания к назначению исследования:
Единица измерения: Ед/л ( u / l )
Референтные интервалы:
Принцип метода.
Креатинфосфат + ADP → Креатин + ATP
ATP + Глюкоза → ADP + Глюкоза-6-фосфат
Глюкоза-6-фосфат+NADP+ → 6-Фосфоглюконат + NADРH + H+
Факторы, искажающие результат:
Интерпретация результатов:
Концентрация К-киназы в сыворотке значительно увеличена у животных с некоторыми заболеваниями скелетной мускулатуры (мышечная дистрофия, миозиты, полимиозиты, травма), центральной нервной системы (церебральная ишемия и др.) и щитовидной железы (гипотироидизм).
В случае инфаркта миокарда, подъем активности К-киназы наблюдается через 3-6 часов и достигает своего пика через 24-36 часов. Фермент быстро выводится из плазмы, так что обычно его активность возвращается в норму через 3-4 дня.
Клинический диагноз не должен основываться на результатах отдельного теста, он должен согласовываться с результатами клинических и лабораторных данных.
Креатинфосфокиназа повышена у собаки что это значит
Креатинкиназа – фермент, который стимулирует превращение креатина в креатинфосфат и обеспечивает энергией мышечное сокращение.
КК, креатинфосфокиназа (КФК).
Синонимы английские
Creatine Kinase (CK), Creatine Phosphokinase (CPK).
УФ кинетический тест.
Ед/л (единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Креатинкиназа – это фермент, который катализирует реакцию переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин с образованием креатинфосфата и АДФ. АТФ (аденозинтрифосфат) – молекула, являющаяся источником энергии в биохимических реакциях человеческого организма.
Реакция, катализируемая креатинкиназой, обеспечивает энергией мышечные сокращения. Различают креатинкиназу, содержащуюся в митохондриях и цитоплазме клеток.
Молекула креатинкиназы состоит из двух частей, которые могут быть представлены одной из двух субъединиц: М, от английского muscle – «мышца», и B, brain – «мозг». Таким образом, в организме человека креатинкиназа есть в виде трех изомеров: ММ, МВ, ВВ. ММ-изомер содержится в скелетной мускулатуре и миокарде, МВ – в основном в миокарде, ВВ – в тканях головного мозга, в небольшом количестве в любых клетках организма.
В крови здорового человека креатинкиназа присутствует в небольших количествах, в основном в виде ММ-изомера. Активность креатинкиназы зависит от возраста, пола, расы, мышечной массы и физической активности.
Поступление креатинкиназы в кровоток в больших количествах происходит при повреждении содержащих ее клеток. При этом по повышению активности определенных изомеров можно сделать вывод о том, какая ткань поражена: ММ-фракция – повреждение мышц и в меньшей степени поражение сердца, МВ-фракция – повреждение миокарда, ВВ-фракция – онкологические заболевания. Обычно делают анализы на общую креатинкиназу и ее МВ-фракции.
Таким образом, повышение креатинкиназы в крови позволяет сделать вывод об опухолевом процессе, поражении сердца или мышц, которое в свою очередь может развиться как при первичном повреждении данных органов (при ишемии, воспалении, травмах, дистрофических процессах), так и вследствие их поражения при других состояниях (из-за отравления, метаболических нарушений, интоксикаций).
Сердечные заболевания, при которых разрушаются клетки, – это инфаркт миокарда, миокардиты, миокардиодистрофии, токсическое поражение миокарда. Анализ на креатинкиназу имеет наибольшее значение для диагностики инфаркта миокарда, так как активность этого фермента повышается раньше других, уже через 2-4 часа после инфаркта, и достигает максимума через 1-2 суток, затем нормализуется. Чем раньше начато лечение инфаркта, тем лучше для пациента, поэтому так важна своевременная и точная диагностика.
Заболевания мышц, при которых разрушаются клетки, – это миозиты, миодистрофии, травмы, особенно при сдавливании, пролежни, опухоли, интенсивная работа мышц, в том числе происходящая при судорогах. Кроме того, отмечена обратная зависимость уровня гормонов щитовидной железы и креатинкиназы: при снижении T3 и T4 активность креатинкиназы повышается и наоборот.
Интересно, что впервые анализ на креатинкиназу был использован для выявления миопатии, однако в настоящее время его используют главным образом для диагностики инфаркта миокарда.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Что означают результаты?
Возраст, пол
Референсные значения
Причины повышения активности креатинкиназы общей:
Причины понижения активности креатинкиназы общей:
Что может влиять на результат?
Повышение активности креатинкиназы общей не является прямым указанием на какое-либо заболевание, так что оно должно трактоваться специалистом с учетом клинической картины и результатов дополнительного обследования.
Кто назначает исследование?
Кардиолог, терапевт, невролог, педиатр, онколог, эндокринолог.
Креатинкиназа
КК (креатин N-фосфотрансфераза, КФ 2.7.3.2) относится к ферментам класса фосфотрансфераз, осуществляет обратимый перенос фосфатного остатка между АТФ и креатином с образованием АДФ и креатинфосфата. Продукт этой реакции креатинфосфат играет важную роль в процессах метаболизма, обеспечивая энергией ряд биологически значимых превращений, в т. ч. мышечные сокращения и расслабления. КК содержится почти во всех тканях организма, наиболее богата КК скелетная мускулатура, сердечная мышца, много ее в языке, мышце диафрагмы, меньше в мозге, щитовидной железе, матке, легких.
Молекула КК является димером, субъединицы носят название “М” – мышечный тип и “В” – мозговой тип. В соответствии с двумя формами субъединиц димерная форма молекулы КК представлена тремя изоферментами: мышечный тип КК-ММ, гибридный димер КК-МВ, характерный для миокарда, и изофермент КК-ВВ, локализованный преимущественно в мозговой ткани. У здоровых лиц общая активность креатинкиназы в крови представлена в основном КК-ММ (94–96%), активность других изоферментов присутствуют в следовых количествах.
КК – внутриклеточный фермент, увеличение активности креатинкиназы в крови свидетельствует о повреждении или разрушении клеток, обогащенных ферментом. Изоферменты КК органоспецифичны, поэтому их определение в сыворотке крови дает возможность диагностики повреждений специфического органа, наблюдения течения заболевания и возможность оценки прогноза. В сердечной мышце КК-ММ составляет 60% общей активности КК, остальные 40% активности создает КК-МВ.
Анализ на креатинкиназу: показания к исследованию
Методы исследования. Спектрофотометрические (кинетические) методы, основанные на рекомендациях Международных и национальных федераций клинической химии. В соответствии с рекомендациями IFCC, к реакционной смеси необходимо добавление N-ацетилцистеина для активации КК.
Повышенные значения креатинкиназы в крови
Пониженные значения креатинкиназы в крови
Изофермент МВ креатинкиназы
В норме в сыворотке крови активность изофермента КК-МВ составляет не более 6%, однако при поражении кардиомиоцитов во время ИМ это значение может возрастать до 25% от общей активности. Увеличение активности КК-MB наблюдают уже через 4–8 ч после начала заболевания, максимум достигается через 12–24 ч, на 3-и сутки активность изофермента возвращается к нормальным значениям при неосложненном течении инфаркта.
Величина активности КК-МВ, и особенно ее соотношение с суммарной активностью КК, долгое время была ведущим биохимическим маркером ИМ. В настоящее время для диагностики ИМ предпочтительным является определение не активности, а массы КК-МВ.
Показания к исследованию
Определение активности КК-МВ: образцы сыворотки крови инкубируют с антителами к М-субъединице КК, после чего выполняют определение активности КК выбранным методом. Антитела блокируют активность КК-М субъединицы, в результате определяется только активность субъединицы В.
Определение массы КК-МВ выполняют с использованием различных иммунохимических методов.