На что расщепляются белки

Белки, жиры, углеводы. Справка

В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот и простейших полипептидов, из которых в дальнейшем клетками различных тканей и органов, в частности печени, синтезируются специфические для них белки. Синтезированные белки используются для восстановления разрушенных и роста новых клеток, синтеза ферментов и гормонов.

Функции белков:

1. Основной строительный материал в организме.
2. Являются переносчиками витаминов, гормонов, жирных кислот и др. веществ.
3. Обеспечивают нормальное функционировании иммунной системы.
4. Обеспечивают состояние «аппарата наследственности».
5. Являются катализаторами всех биохимических метаболических реакций организма.

Организм человека в нормальных условиях (в условиях, когда нет необходимости пополнения дефицита аминокислот за счет распада сывороточных и клеточных белков) практически лишен резервов белка (резерв – 45 г: 40 г в мыщцах, 5 г в крови и печени), поэтому единственным источником пополнения фонда аминокислот, из которых синтезируются белки организма, могут служить только белки пищи.

Вне зависимости от видоспецифичности все многообразные белковые структуры содержат в своем составе всего 20 аминокислот.

Различают заменимые аминокислоты (синтезируются в организме) и незаменимые аминокислоты (не могут синтезироваться в организме, а поэтому должны поступать в организм в пищей). К незаменимым аминокислотам относятся: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Недостаток незаменимых аминокислот в пище приводит к нарушениям белкового обмена.

Незаменимыми аминокислотами являются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, цистеин, незаменимыми условно — аргинин и гистидин. Все эти аминокислоты человек получает только с пищей.

Заменимые аминокислоты также необходимы для жизнедеятельности человека, но они могут синтезироваться и в самом организме из продуктов обмена углеводов и липидов. К ним относятся гликокол, аланин, цистеин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, тирозин, пролин, серин, глицин; условно заменимые — аргинин и гистидин.

Белки, в которых нет хотя бы одной незаменимой аминокислоты или если они содержатся в недостаточных количествах называются неполноценными (растительные белки). В связи с этим для удовлетворения потребности в аминокислотах наиболее рациональной является разнообразная пища с преобладанием белков животного происхождения.

Функции жиров в организме:

• являются важнейшим источником энергии. При окислении 1 г вещества выделяется максимальное по сравнению с окислением белков и углеводов количество энергии. За счёт окисления нейтральных жиров образуется 50% всей энергии в организме;

• являются компонентом структурных элементов клетки — ядра, цитоплазмы, мембраны;

• депонированные в подкожной клетчатке, предохраняют организм от потерь тепла, а окружающие внутренние органы — от механических повреждений.

Различают нейтральные жиры (триацилглицеролы), фосфолипиды, стероиды (холестерин).

Уровень жирных кислот в организме регулируется как отложением (депонированием) их в жировой ткани, так и высвобождением из нее. По мере увеличения уровня глюкозы в крови жирные кислоты под влиянием инсулина, депонируются в жировой ткани.

Высвобождение жирных кислот из жировой ткани стимулируется адреналином, глюкагоном и соматотропым гармоном, тормозится — инсулином.

Жиры, как энергетический материал используется главным образом при выполнении длительной физической работы умеренной и средней интенсивности (работа в режиме аэробной производительности организма). В начале мышечной деятельности используются преимущественно углеводы, но по мере уменьшения их запасов начинается окисление жиров.

Обмен липидов тесно связан с обменом белков и углеводов. Поступающие в избытке в организм углеводы и белки превращаются в жир. При голодании жиры, расщепляясь, служат источником углеводов.

Жирные кислоты являются основными продуктами гидролиза липидов в кишечнике. Большую роль в процессе всасывание жирных кислот играют желчь и характер питания.

К незаменимым жирным кислотам, которые не синтезируются организмом, относятся олеиновая, линолевая, линоленовая и арахидовая кислоты (суточная потребность 10–12 г).

Линолевая и лоноленовая кислоты содержатся в растительных жирах, арахидовая — только в животных.

Недостаток незаменимых жирных кислот приводит к нарушению функций почек, кожным нарушениям, повреждениям клеток, метаболическим расстройствам. Избыток незаменимых жирных кислот приводит к повышенной потребности токоферола (витамина Е).

Функции углеводов в организме:

• Являются непосредственным источником энергии для организма.

• Участвуют в пластических процессах метаболизма.

• Входят в состав протоплазмы, субклеточных и клеточных структур, выполняют опорную функцию для клеток.

Углеводы делят на 3 основных класса: моносахариды, дисахариды и полисахариды.

На углеводы должно приходиться до 50 – 60% энергоценности пищевого рациона.

В пищеварительном тракте полисахариды (крахмал, гликоген; клетчатка и пектин в кишечнике не перевариваются ) и дисахариды под влиянием ферментов подвергаются расщеплению до моносахаридов (глюкоза и фруктоза) которые в тонком кишечнике всасываются в кровь. Значительная часть моносахаридов поступает в печень и в мышцы и служат материалом для образования гликогена.

В печени и мышцах гликоген откладывается в резерв. По мере необходимости гликоген мобилизуется из депо и превращается в глюкозу, которая поступает к тканям и используется ими в процессе жизнедеятельности.

Содержание гликогена в печени составляет 150–200 г.

Продукты распада белков и жиров могут частично в печени превращаться в гликоген. Избыточное количество углеводов превращается в жир и откладывается в жировом «депо».

Около 70% углеводов пищи окисляется в тканях до воды и двуокиси углерода.

Углеводы используются организмом либо как прямой источник тепла (глюкозо–6–фосфат), либо как энергетический резерв (гликоген);
Основные углеводы – сахара, крахмал, клетчатка – содержатся в растительной пище, суточная потребность в которой у человека составляет около 500 г (минимальная потребность 100–150 г/сут).

При недостаточности углеводов развивается похудание, снижение трудоспособности, обменные нарушения, интоксикация организма.
Избыток потребления углеводов может привести к ожирению, развитию бродильных процессов в кишечнике, повышенной аллергизации организма, сахарному диабету.

Материал подготовлен на основе информации из открытых источников

Источник

Переваривание белков

Переваривание белков в организме включает в себя 2 процесса: 1) денатурацию и 2) протеолиз.

Денатурация белков

Денатурация белка — это нарушение третичной структуры белковой молекулы и изменение её нативной (природной) конформации засчёт разрыва в ней большого количества слабых связей.

Рисунок: Денатурация молекулы белка

В денатурированном белке гидрофобные радикалы уже не спрятаны внутри гидрофобного ядра, как в нативной молекуле, а оказываются на поверхности. При достаточно высокой концентрации белка и отсутствии сильного отталкивающего заряда такие молекулы могут объединяться друг с другом гидрофобными взаимодействиями. В результате этого растворимость белка снижается и происходит образование осадка. Денатурированные белки осаждаются.
Денатурация белков облегчает их переваривание. Компактная и плотная молекула нативного белка при денатурации резко увеличивается в размерах и становится легко доступной для расщепления пептидных связей протеолитическими ферментами, которые расщепляют белки.

Термическая обработка мясной пищи перед употреблением не только улучшает её вкусовые качества, но и облегчает её ферментативное переваривание в пищеварительной системе. Кроме того, денатурирующим действием на пищевые белки обладает и кислая среда желудка, вызывающая денатурацию тех белков, которые не подвергались предварительной температурной обработке. С медицинской точки зрения также важным является то, что кислая среда желудка оказывает денатурирующее действие на белки микроорганизмов, попавших в желудок с пищей, и обезвреживает их, т.к. лишает денатурированные белки специфической активности.

В процессе переваривания белков кислота желудка и щелочь кишечника изменяют рН среды, засчёт чего происходит перераспределение связей в молекуле белка, что и приводит к его денатурации. В свою очередь денатурация белковых молекул облегчает их расщепление ферментами уже по пептидным связям.

Протеолиз (расщепление белка)

Гидролиз — это расщепление вещества при участии воды.

Протеолиз — это гидролиз белков, т.е. расщепление белков при участии воды.

Гидролиз белков осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью.

Ферменты, расщепляющие белки

Эндопептидазы — расщепляют белок изнутри молекулы.
Экзопептидазы – отщепляют аминокислотные остатки с конца белковой молекулы.

Химотрипсин – расщепляет связь между ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин) и метионином.

Для полного гидролиза белковой молекулы необходим набор большого количества различных протеолитических ферментов.

Гидролиз белка можно представить в виде схемы:
БЕЛКИ → АЛЬБУМОЗЫ → ПОЛИПЕПТИДЫ → ПЕПТИДЫ → ДИПЕПТИДЫ → АМИНОКИСЛОТЫ
Соответственно, осуществляют эти процессы ферменты-протеазы: химотрепсин / аминопептидаза / пепсин / пепсин / трипсин / карбоксипептадаза\ аминопептидаза.

Большинство белков подвергается гидролизу в верхнем (проксимальном, т.е. ближайшем) отделе тонкого кишечника, хотя процесс начинается в желудке.

Пепсин в желудке является неспецифической эндопептидазой, расщепляющей белки на более мелкие пептиды.

Проэнзимы (т.е. предшественники ферментов) секрета поджелудочной железы активируются дуоденальной энтерокиназой при попадании в кишечник, и затем трипсин продолжает активировать самого себя и другие энзимы.

Трипсин и химотрипсин расщепляют белки на более мелкие пептиды.

Карбоксипептидаза А и В отщепляют конечные аминокислоты из этих пептидов.

Конечным результатом такого внутрипросветного пищеварения являются некоторые свободные аминокислоты, но преимущественно мелкие пептиды. Внутренние соединения белков расщепляются эластазой, а нуклеиновые кислоты — некоторыми другими энзимами, такими как рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза.

По завершении процесса протеолиза свободные аминокислоты могут всасываться через тонкий кишечник, в то время как более крупные пептиды подвергаются дальнейшему расщеплению энзимами щеточной каемки, известными как пептидазы. Пока более крупные пептиды расщепляются в щеточной каемке, дипептиды абсорбируются в энтероцит и подвергаются дроблению пептидазой внутри клетки.

Существует семь различных видов пептидазы.

Абсорбция (т.е. всасывание) аминокислот — это энергозависимый активный процесс, тесно связанный с транспортировкой натрия, которая, в свою очередь, как предполагают, тесно связана с механизмами аденозинтрифосфатазы (ATPase), создающими трансэнтероцитный градиент. Для различных классов аминокислот используются разные носители. Из энтероцитов аминокислоты покидают тонкий кишечник через портальное кровообращение. Некоторая часть их используется энтероцитами для восстановления и как источник энергии.

Источники:
Биохимия: Учеб. для вузов, Под ред. Е.С. Северина., 2003. 779 с. ISBN 5-9231-0254-4

Источник

Параграф 61. Переваривание белков

Автор текста – Анисимова Елена Сергеевна.
Авторские права защищены. Продавать текст нельзя.
Курсив не зубрить.

Замечания можно присылать по почте: exam_bch@mail.ru
https://vk.com/bch_5

Параграф № 61.
«Переваривание белков»

Переваривание белков – это расщепление белков пищи до аминокислот и последующее всасывание АК. (Значение переваривания белков).
Оно необходимо 1) для снабжения организма АК для синтеза белков и нейромедиаторов организма и 2) для предотвращения поступления белков пищи в толстый кишечник.
Переваривание белков нарушается, если человек ест слишком много белка или если есть патология органов пищеварения. Сначала будет сказано о всасывании, а потом о расщеплении.

В с а с ы в а н и е А К
происходит в тонком кишечнике. Поэтому при атрофии тонкого кишечника или при другой патологии тонкого кишечника (энтериты) всасывание АК в частности и переваривание белков в целом нарушается; в сочетании со снижением всасывания витаминов и других веществ пищи организму становится еще сложнее восстановить кишечник, т.к. без всасывания веществ пищи организм почти лишен строительного материала для образования и роста новых клеток.
Сначала АК всасываются из полости кишечника в энтероциты (клетки слизистой оболочки тонкого кишечника). Затем из энтероцитов АК поступают в кровеносные капилляры (как и все гидрофильные вещества из полости кишечника). С током крови АК по воротной вене поступают в печень. Часть АК используется печенью: например 1) для синтеза ферментов печени – для катализа многочисленных химических реакций, 2) для синтеза белков плазмы крови (кроме антител). Часть АК поступает из печени в кровь и транспортируется кровью к тканям: к мышцам, мозгу и т.д.. Поступление АК в клетки происходит при участии специальных белков-транспортеров.
Всасывание АК в энтероциты (транспорт АК через мембраны энтероцитов внутрь энтероцитов). Происходит это при участии специальных белков-транспортеров, находящихся в мембранах энтероцитов. (Мутации генов, кодирующих эти белки, приводят к определенным наследственным).
Транспорт АК (через мембраны энтероцитов) протекает совместно с ионами натрия (Na+), поэтому говорят, что способ транспорта АК в энтероциты (способ всасывания АК) – симпорт с Na+. «Совместно» – это означает, что АК и Na+ транспортируются одним и тем же белком-транспортером и в одном направлении. При этом транспорт АК протекает против градиента АК (и поэтому требует затраты энергии), а транспорт Na+ протекает по градиенту Na+ (и поэтому сопровождается выделением энергии). Транспорт Na+ дает энергию для транспорта АК против градиента АК. Форма энергии, которая тратится при этом на транспорт АК, называется (ЭХП) ;;Na+.
После поступления в энтероцит вместе с АК Na+ транспортируется обратно – из энтероцита в полость кишечника. Транспорт Na+ из энтероцитов совершается так же, как и из других клеток, и осуществляется белком Na+/K+-АТФ-азой. Как понятно из названия белка, при его работе белка тратится АТФ, поэтому тонкий кишечник является аэробной тканью (кислород тратится на выработку основного количества АТФ – путем ОФ, за счет энергии ДЦ). Транспорт АК в энтероциты называют вторично активным транспортом.
(Потому что происходит за счет транспорта ионов натрия в энтероциты, а транспорт ионов из энтероцитов натрия – обычный активный транспорт (первичный). Ионы натрия поступают в полость кишечника (сначала) перорально, с пищей, в виде поваренной соли. Возможно, что несоленая пища потому малосъедобна (несоленое мясо, картошка, макароны и т.д.), что без натрия продукты расщепления пищи (АК и глюкоза) не могут всасываться. О последствиях снижения всасывания АК – в таблице. Всасывание АК снижается в присутствии углеводов и жиров.)

Р а с щ е п л е н и е б е л к о в
называется «лизисом протеинов» – протеолизом. При протеолизе происходит (гидролитическое) расщепление пептидных связей между остатками АК (аминоацилами). Белки пищи должны подвергаться полному протеолизу, то есть должны расщепиться все пептидные связи белков. Результатом полного протеолиза является набор АК, из (остатков) которых состоял белок. Расщепление белков пищи происходит в желудке и тонком кишечнике под действием ферментов, которые относятся к классу пептидаз (т.к. они расщепляют пептидные связи белков). Пищеварительные пептидазы (основные): пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза, дипептидаза, карбокси/пептидаза, амино/пептидаза, три/пептидаза.
(Локализация пептидаз). Пепсин находится и работает в желудке, остальные пептидазы работают в тонком кишечнике, при этом амино/пептидаза и дипептидаза локализованы на поверхности энтероцитов (пристеночное пищеварение). При патологии тонкого кишечника активность амино/пептидазы и дипептидазы может быть недостаточной…
Молекулы белков пищи могут быть в состоянии глобулы, то есть «комочка» (особенно белки сырой пищи, т.к. при тепловой обработке белки денатурируются) – в этом случае многие пептидные связи белков находятся внутри глобулы и поэтому недоступны для действия пептидаз. Для ускорения пищеварения молекулы белков пищи нужно переводить из состояния глобул в состояние полипептидной цепи, то есть подвергать денатурации. Денатурация белков происходит в кислой среде желудка (под действием соляной кислоты). Если [HCl] недостаточная (то есть при низкой кислотности желудка, при высоком рН), то это замедляет переваривание белков (еще и поэтому, что кислая среда нужна для образования пепсина; о последствиях уже говорилось: неполное расщепление, пептиды и т.д.). Причиной низкой кислотности может быть снижение функции клеток, вырабатывающих [HCl] (обкладочных клеток желудка). Должно быть понятно, что молекулы белка кусочка мяса, который проглочен целиком и не был тщательно пережеван, тоже недоступны для расщепления пептидазами, поэтому тщательное пережевывание – это первое условие нормального пищеварения, а глотание непережеванной пищи может быть причиной замедленного пищеварения, «тяжести после еды», неполного расщепления с последующими высыпаниями на коже, интоксикацией и тд.

Субстратная с п е ц и ф и ч н о с т ь пищеварительных пептидаз и их продукты.

Пепсин и химотрипсин расщепляют связи, образованные с участием ароматических АК (Фен, Три, Тир); продуктами пепсина и химотрипсина являются пептиды. Пепсин способен расщеплять связи с дикарбоновыми АК (Асп, Глу).
Трипсин расщепляет связи, образованные с участием положительно заряженных АК (Лиз, Арг); продуктами трипсина являются пептиды (на концах которых находятся Лиз или Арг). Пепсин, трипсин и химотрипсин расщепляют связи, которые могут находиться далеко от концов белка или пептидов («внутри»), поэтому их называют эндо/пептидазами («эндо» – внутренний).
Карбокси/пептидазы (А и В) расщепляют связь с последней АК на С-конце (то есть на конце, где находится карбоксильная группа, не образовавшая пептидную связь – поэтому в названии пептидазы есть приставка «карбокси»); продуктами карбокси/пептидаз являются АК и укороченный на 1 АК пептид. Амино/пептидазы расщепляют связь с последней АК на N-конце (то есть на конце, где находится аминогруппа, не образовавшая пептидную связь – поэтому «амино» в названии пептидазы), поэтому продуктами амино/пептидазы являются АК и укороченный на 1 АК пептид. Карбокси/пептидазы и амино/пептидазы расщепляют связи, которые находятся «на концах» пептидов («снаружи»), поэтому их называют экзо/пептидазами («экзо» – внешний). Дипептидаза расщепляет связь в дипептидах (понятно по названию), в результате чего образуются 2 АК. Можно относить к экзо/пептидазам. В результате работы всего набора пептидаз расщепляются все пептидные связи белков и образуется набор АК (то есть происходит полный протеолиз). Далее АК должны всасываться.
Широкая или узкая специфичность у пептидаз? Отдельная пептидаза расщепляет связи с несколькими, но определенными АК, поэтому ее специфичность относительная. Но весь набор пептидаз может расщеплять тысячи разных белков (потому что все белки состоят из 20 типов АК) – поэтому говоря, что у набора пептидаз специфичность очень широкая. И это – достоинство пептидаз, т.к. благодаря этому почти любые белки можно употреблять в пищу.

К л а с с и ф и к а ц и я пептидаз.
1) эндо- и экзо-, 2) (по органу, клетками которого синтезируются, в том числе в неактивной форме) желудочные, панкреатические и кишечные, 3) работающие в желудке и в кишечнике, 4) вырабатываемые в неактивной форме и в активной. К пептидазам желудочного сока относится пепсин, к пептидазам панкреатического сока – трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза (но составе этого сока они должны быть в неактивной форме, а активироваться должны только в кишечнике, став часть кишечного сока), к пептидазам кишечного сока относятся аминопептидаза и дипептидаза (но находятся они при этом на поверхности энтероцитов, которыми и вырабатываются). Панкреатические пептидазы не относятся к пептидазам кишечного сока, хоть и активируются и работают в кишечнике.

Таблица «Пищеварительные п е п т и д а з ы».
(Таблица)

Таблица «Э т а п ы п е р е в а р и в а н и я б е л к о в в ЖКТ»
…

С о л я н а я к и с л о т а (HCl) в желудке.

HCl денатурирует наряду с белками пищи белки микробов, попавших с пищей – это приводит к гибели микробов, то есть HCl оказывает бактерицидное действие. Благодаря этому уменьшается риск заражения ЖКТ микроорганизмами пищи (что особенно актуально, если пища приготовлена в антисанитарных условиях и съедается немытыми руками; риск уменьшается, но остается, так что мыть руки все-таки желательно). При пониженной кислотности риск заражения увеличивается.

Патологическая роль HCl.
Избыток HCl способствует развитию язвы желудка (пептической), поэтому повышенная кислотность – признак наличия язвы или риска ее развития. Но нормальная кислотность не гарантирует отсутствия язвы – при нормальной кислотности язвы тоже бывают (см. о медиагастральной язве). Развитие язвы – результат денатурации белков клеток желудка и гибели клеток, когда клетки не защищены слизью. Язва доставляет (не всегда) очень болезненные ощущения и представляет угрозу для жизни (особенно при прободении) ; лечить обязательно. При лечении язвы принимают меры для снижения [HCl] (какие именно – далее).
Ф У Н К Ц И И (роли) соляной кислоты (прежде всего протона: Н+)
…
(Таблица)

С е к р е ц и я HCl.

Соляная кислота вырабатывается обкладочными клетками желудка, поэтому при повреждении обкладочных клеток (при атрофии СОЖ и др.) [HCl] снижается – см. последствия в таблице выше. Н+ и Cl – транспортируются в полость желудка через мембраны обкладочных клеток разными белками-транспортерами.

Транспорт Н+ из обкладочных клеток. Осуществляется одновременно с ионами калия, но в разных направлениях (Н+ – в полость желудка из клеток, а К+ – внутрь клеток) – этот способ транспорта протонов из клеток называется антипортом с ионами калия. Благодаря антипорту протонов с К+ «вынос» протонов не приводит к изменению заряда мембраны. Белок, осуществляющий антипорт Н+ и К+, называется Н+/К+-АТФ-азой (протон-калиевой АТФ-азой). АТФ-азой он называется, потому что расщепляет АТФ: расщепление АТФ обеспечивает энергией транспорт Н+ и К+ (оба иона транспортируются против своих градиентов). Снижение активности протон-калиевой АТФ-азы приводит к снижению [HCl] в полости желудка (то есть к пониженной кислотности) и ; к замедлению переваривания белков и снижению бактерицидной функции HCl. Ингибирование протон-калиевой АТФ-азы применяется как один из путей снижения [HCl] при лечении пептической язвы.
Откуда в обкладочных клетках столько протонов и хлоридов для секреции в полость желудка? 1) Из крови в обкладочные клетки поступает СО2 (углекислый газ, ангидрид угольной кислоты, карбангибрид), 2) в клетках СО2 вступает в реакцию с водой (гидратация ангидрида угольной кислоты): СО2 + Н2О ; Н2СО3; реакция катализируется карб/ангидр/аза (= бикарбонат-дегидратазой; работает с цинком), 3) Н2СО3 диссоциирует: Н2СО3 ; Н+ + НСО3 –. Таким образом, источник протонов – диссоциация угольной кислоты. Образовавшийся при этом бикарбонат выводится из клетки в кровь в обмен на хлорид («в антипорте с хлоридом»), поступающий из крови в обкладочную клетку (в крови много ионов натрия и хлорида, то есть поваренной соли). Бикарбонат крови 1) буфер, 2) в легких поступает в эритроциты, превращается в СО2, который выдыхается, 3) выделяется с мочой (снижая ее кислотность). Транспорт Сl – (хлорид-ионов) из обкладочных клеток осуществляется хлоридным каналом.

Р е г у л я ц и я выработки HCl и ; [HCl]. Гормоны, увеличивающие секрецию HCl, увеличивают [HCl] и тем самым способствуют развитию язвы. Гормоны, которые снижают секрецию HCl, снижают [HCl] в желудке и тем самым препятствую развитию язвы. Секрецию снижают простагландины ПГ Е2 и ПГ I2; эти же гормоны увеличивают выработку слизи (бокаловидными клетками), что защищает стенку желудка от HCl и от пепсина. Аспирин снижает синтез и [ПГ Е2 и ПГ I2], поэтому частый прием аспирина может способствовать развитию язвы. Увеличивают секрецию [HCl] гастрин, кортизол, ацетилхолин и гистамин. [кортизола] увеличивается при стрессе, и стрессы считаются важным фактором развития язвы, а умение не нервничать защищает от язвы. Ацетилхолин увеличивает секрецию через М1-рецепторы, гистамин – через Н2-рецепторы. Эти знания применяются при лечении язвы: наличие и применение блокаторов названных рецепторов позволяет снизить стимуляцию секреции HCl ацетилхолином и гистамином и добиться снижения [HCl] в желудке. Наряду со снижением [HCl] нужно стимулировать выработку слизи (ПГ) и регенерацию СОЖ.

С е к р е ц и я соляной кислоты:
…
(Таблица)

Р е г у л я ц и я секреции пептидаз.
Секреция препепсина, как и HCl, стимулируется гистамином и гастринами, которые секретируются в ответ на поступление в желудок белков.
Секреция препепсина снижается секретином и соматостатином.
Секреция панкреатического сока, в котором содержатся пептидазы и другие пищеварительные ферменты, происходит при стимуляции гормоном холецистокинином (он же стимулирует секрецию желчи), который секретируется при поступлении пептидов в ДПК

Источник