Назовите уровни структурной организации белка чем они образованы
Уровни структурной организации белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная).
Пептиды. Пептидная связь.
Образование пептидов
Имея противоположные по свойствам (кислотные – карбоксильная –СООН и основные – аминогруппа –NH2) функциональные группы, аминокислоты могут вступать во взаимодействия между собой. При этом α-карбоксильная группа одной аминокислоты взаимодействует с α-аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной (амидной) связи. В результате этой реакции поликонденсации из двух аминокислот образуется дипептид, из трех – трипептид, из многих – полипептид и низкомолекулярное соединение – вода (одна молекула при образовании каждой пептидной связи).
R1 R2 R1 R2 дипептид
N-конец→ H2N-CH-CO ─ NH-CH-CO ─ NH-CH-CO ─ NH-CH-COOH ←С-конец
Схема строения полипептида
Конструкция полипептидной цепи одинакова для всех пептидов и белков. Эта цепь имеет неразветвленное (линейное) строение и состоит из чередующихся пептидных (-CO ─ NH-) и метиновых (-CH-) групп. Один конец полипептидной цепи, на котором находится свободная α-NH2— группа, называется N-концом, другой конец, на котором находится аминокислота со свободной α-СООН группой – С-концом. Пептидные и белковые цепи принято записывать с N-конца.
Таким образом, пептиды – это органические соединения, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Принято различать олигопептиды (низкомолекулярные пептиды), содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков и полипептиды, в состав которых входит до 100 аминокислотных остатков. Соединения, содержащие более 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10000 до нескольких миллионов дальтон), относятся к белкам. Схематичный состав пептидов указывается следующим образом: ала-цис-гли и показывает, что данный трипептид состоит из остатков аминокислот аланина, цистеина и глицина, причем аланин находится с N-конца, а глицин с С-конца.
Уровни структурной организации белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная).
Белки – это линейные полимеры, структурной единицей которого (мономером) являются аминокислоты, соединенные пептидными связями.
Белки отличаются от пептидов не только количеством аминокислотных остатков, но, главное, характерной пространственной организацией белковой молекулы. Различают 4 уровня структурной организации белка: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидными связями, в полипептидной цепи. Полностью расшифрована первичная структура многих белков. Например, инсулина, гемоглобина, миоглобина, трипсиногена, лизоцима, γ-иммуноглобулинов и др. Последовательность аминокислотных остатков задана генетически (закодирована в мелекулах ДНК и РНК) и определяет более высокие уровни структурной организации белка, его физико-химические и биологические свойства.
В пространстве полипептидная цепь укладывается определенным образом, формируя вторичную структуру.
Вторичная структура – это конфигурация полипептидной цепи в пространстве, которая стабилизируется (т.е. удерживается) водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных группировок. Различают два основных вида вторичной структуры: α-спираль и β-складчатость
β-структура, называемая так же структурой складчатого листа, или складчатым слоем представляет собой параллельно расположенные, вытянутые полипептидные цепи или одну полипептидную цепь, которая изгибается «сама на себя» (образуя так называемые «шпильки»). Два параллельных участка ß-структуры соединяются водородными связями, в образовании которых принимает участие только половина групп, способных к их образованию
Третичная структура – это компактная укладка полипептидной цепи в пространстве в виде глобулы или фибриллы. Формирование третичной структуры происходит за счет образования связей (ионных, ковалентных, водородных, гидрофобных), между боковыми радикалами аминокислотных остатков, расположенных на различных, достаточно удаленных друг от друга участках, полипептидной цепи.
а) ионные взаимодействия возникают между радикалами, имеющими противоположный заряд. Например, между положительно заряженным лизином и отрицательно заряженной глутаминовой кислотой.
б) ковалентные (дисульфидные) связи – возникают между двумя боковыми радикалами цистеина (-цис─S─S─цис-).
в) водородные связи между атомами водорода и кислорода боковых радикалов аминокислот (серина, треонина, аспарагина, глутамина и др.).
г) гидрофобные взаимодействия – возникают между неполярными радикалами аминокислотных остатков аланина, валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина, триптофана, пролина.
Форма молекул
По форме третичной структуры белки разделяются на два вида: фибриллярные(нитевидные), пептидные цепи которых расположены параллельно друг другу и глобулярные, в которых полипептидные цепи плотно свернуты в шаровидные структуры – глобулы. В образовании фибрилл могут участвовать как α-спираль, так и β-структура, то же и для глобулярных белков, в них могут входить оба типа вторичной структуры.
У глобулярныхбелков неполярные группы аминокислот располагаются внутри глобулы, образуя гидрофобное ядро, а на поверхности располагаются полярные группы, что облегчает взаимодействие с молекулами воды, а это обеспечивает растворимостьглобулярных белков в воде и других полярных растворителях.
Фибриллярные белкине растворимы в воде.
Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру, например, миоглобин – белок мышечной ткани, участвующий в связывании кислорода; некоторые ферменты, например, пепсин и трипсин.
Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для характеристики таких белков введено понятие – четвертичная структура.
Четвертичная структура – пространственное расположение полипептидных цепей в молекуле белка. Белок, имеющий четвертичную структуру, называется олигомером, а полипептидные цепи, из которых он состоит – протомерамиили субъединицами.
Стабилизируют четвертичную структуру водородные связи и гидрофобные взаимодействия, возникающие между функциональными группами протомеров. У четвертичного уровня организации белка сохраняется форма третичной структуры (глобулярная или фибриллярная). Например, гемоглобин состоит из 4-х субъединиц, каждая из которых – глобулярный белок. В целом гемоглобин так же имеет глобулярную конфигурацию. Белки волос и шерсти – кератины имеют фибриллярную третичную и четвертичную структуры.
Дата добавления: 2016-05-25 ; просмотров: 3319 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ
Уровни структурной организации белковых молекул
Пептидные цепи содержат десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков, соединенных прочными пептидными связями. За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру, называемую «конформация “белков.
Структура белковых молекул отличается значительной сложностью и своеобразной организацией. Различают 4 уровня структурной организации белка: первичную, вторичную, третичную и четвертичную.
Первичная структура – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями. К настоящему времени полностью расшифрована первичная структура многих белков: инсулина, гемоглобина, миоглобина, трипсиногена, лизоцима и др. Установлены не только межвидовые, но и выявляются индивидуальные особенности первичной структуры отдельных белков.
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет последующие уровни структурной организации белка, его важнейшие физико-химические, биологические свойства и является уникальной в каждом отдельном случае (закрепленной генетически).
Вторичная структура – это конфигурация полипептидной цепи в пространстве, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.
Вторичная структура белков (a-спираль). Полипептидная цепь образует спираль вращением вокруг воображаемого цилиндра.
Вид с торца a-спирали – проекции боковых групп ориентированы произвольно.
Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии. Некоторые аминокислоты в силу строения их боковых групп препятствуют спирализации цепи. Например, пролин или оксипролин не содержат атома водорода в пептидной группе и, следовательно, не могут образовывать водородные связи. Поэтому участки полипептидной цепи, где есть пролин или оксипролин не способны к спирализации и полипептидная цепь делает изгиб “шпильку”.
Структура складчатого листа
бета – структура формируется между линейными участками одной полипептидной цепи, образуя при этом складки или между разными полипептидными цепями. Полипептидые цепи или их части могут формировать параллельные и антипараллельные альфа-структуры.
Структура складчатого листа характерна для фибриллярных белков (нитевидных).
Во многих белках одновременно имеются a-спиральные участки, b-структуры и соединительные петли. Природных белков, состоящих на 100% из a-спирали практически нет. Белки имеют неодинаковую степень спирализации. Высокая степень альфа-спирализации характерна для белков миоглобина, гемоглобина.
Определенные сочетания альфа-спиралей и бета-структур в некоторых белках называют супервторичной структурой белков. Они имеют специфические названия: структура «бета-бочонка», «цинковый палец» и др.
Фрагмент ДНК-связывающего белка в форме «цинкового пальца»
а) Дисульфидные связи возникают между молекулами цистеина, расположенными на различных участках полипептидной цепи (идет окислительно-восстановительный процесс).
б) Ионные взаимодействия возможны между различными участками полипептидной цепи, имеющими разноименно заряженные группы. Этот вид взаимодействия возможен между моноаминодикарбоновыми кислотами (асп, глу), боковые цепи которых имеют отрицательный заряд и диаминомонокарбоновыми аминокислотами (лизин, аргинин), боковые цепи которых имеют положительный заряд.
в) Гидрофобные взаимодействия
Полипептидная цепь укладывается таким образом, что гидрофильные боковые группы (R- группы) аминокислот обращены наружу, а гидрофобные располагаются внутри. Гидрофобные группировки, испытывая отвращение к воде, стремясь избежать соприкосновения с ней, теснее сближаются друг с другом и взаимодействуют между собой.
Примером фибриллярных белков являются белки соединительных тканей коллаген, эластин. Типичными глобулярными белками являются гемоглобин, миоглобин. Некоторые белки могут существовать как в глобулярной, так и в фибриллярной форме. Например, сократительный белок мышц актин.
Типы связей, участвующих в стабилизации третичной структуры.
Белковые модули (домены)
Обычно белки, образованные одной полипептидной цепью, представляют собой компактное образование, каждая часть которого не может функционировать и существовать отдельно, сохраняя прежнюю структуру. Однако, в некоторых случаях, при большом содержании аминокислотных остатков (более 200), в трехмерной структуре обнаруживается не одна, а несколько независимых компактных областей одной полипептидной цепи. Эти фрагменты полипептидной цепи, сходные по свойствам с самостоятельными глобулярными белками, называются модулями или доменами. Например, в дегидрогеназах два домена, один связывает НАД + и этот домен сходен по строению у всех НАД-зависимых дегидрогеназ, а другой домен связывает субстрат и отличается по структуре у разных дегидрогеназ.
Синтаза жирных кислот, представляющая одну полипептидную цепь, имеет 7 доменов, для катализа 7 реакций. Предполагается, что домены синтазы некогда объединились в один белок в результате слияния генов. Соединение модулей (доменов) в один белок способствует быстрому появлению и эволюции новых функциональных белков.
Строение белков. Структуры белков
Структуры белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная
Белки
Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становиться белыми. Название «протеины» происходит от греческого слова «первый», что указывает на их важное значение в организме. Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков.
Белки образуются из аминокислот, которые соединяются между собой ковалентной – пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид (из остатков двух аминокислот, от греч. пептос – сваренный). Замена, исключение или перестановка аминокислот в полипептидной цепи вызывает возникновение новых белков. Например, при замене лишь одной аминокислоты (глутамина на валин) возникает тяжелая болезнь – серповидно-клеточная анемия, когда эритроциты имеют другую форму и не могут выполнять свои основные функции (перенос кислорода). При образовании пептидной связи отщепляется молекула воды. В зависимости от количества аминокислотных остатков выделяют:
– олигопептиды (ди-, три-, тетрапептиды и т. п.) – содержат до 20 аминокислотных остатков;
– полипептиды – от 20 до 50 аминокислотных остатков;
– белки – свыше 50, иногда тысячи аминокислотных остатков
По физико-химическим свойствам различают белки гидрофильные и гидрофобные.
Существуют четыре уровня организации белковой молекулы – равноценные пространственные структуры (конфигурации, конформации) белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.
Первичная структура
Первичная структура белков является простейшей. Имеет вид полипептидной цепи, где аминокислоты связаны между собой прочной пептидной связью. Определяется качественным и количественным составом аминокислот и их последовательностью.
Вторичная структура
Вторичная структура образована преимущественно водородными связями, которые образовались между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другого и направлены вдоль спирали или между параллельными складками молекулы белка. Белковая молекула частично или целиком скручена в α-спираль или образует β-складчатую структуру. Например, белки кератина образуют α-спираль. Они входят в состав копыт, рогов, волос, перьев, ногтей, когтей. β-складчатую имеют белки, которые входят в состав шелка. Извне спирали остаются аминокислотные радикалы (R-группы). Водородные связи значительно более слабые, чем ковалентные, но при значительном их количестве образуют довольно прочную структуру.
Функционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков – миозин, актин, фибриноген, коллаген и т. п.
Третичная структура
Третичная структура белка. Эта структура постоянна и своеобразна для каждого белка. Она определяется размером, полярностью R-групп, формой и последовательностью аминокислотных остатков. Полипептидная спираль закручивается и укладывается определенным образом. Формирование третичной структуры белка приводит к образованию особой конфигурации белка – глобулы (от лат. globulus – шарик). Его образование обуславливается разными типами нековалентных взаимодействий: гидрофобные, водородные, ионные. Между остатками аминокислоты цистеина возникают дисульфидные мостики.
Гидрофобные связи – это слабые связи между неполярными боковыми цепями, которые возникают в результате взаимного отталкивания молекул растворителя. При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофильные цепи.
Третичную структуру имеет большинство белков – глобулины, альбумины и т. п.
Четвертичная структура
Четвертичная структура белка. Образуется в результате объединения отдельных полипептидных цепей. В совокупности они составляют функциональную единицу. Типы связей разные: гидрофобные, водородные, электростатические, ионные.
Электростатические связи возникают между электроотрицательными и электроположительными радикалами аминокислотных остатков.
Для одних белков характерно глобулярное размещение субъединиц – это глобулярные белки. Глобулярные белки легко растворяются в воде или растворах солей. К глобулярным белкам принадлежит свыше 1000 известных ферментов. К глобулярным белкам относятся некоторые гормоны, антитела, транспортные белки. Например, сложная молекула гемоглобина (белка эритроцита крови) является глобулярным белком и состоит из четырех макромолекул глобинов: двух α-цепей и двух β-цепей, каждая из которых соединена с гемом, содержащим железо.
Для других белков характерно объединение в спиральные структуры – это фибриллярные (от лат. fibrilla – волоконце) белки. Несколько (от 3 до 7) α–спиралей свиваются вместе, подобно волокнам в кабеле. Фибриллярные белки нерастворимы в воде.
Белки делят на простые и сложные.
Простые (протеины)
Состоят только из остатков аминокислот. К простым белкам относят глобулины, альбумины, глутелины, проламины, протамины, пистоны. Альбумины (например, альбумин сыворотки крови) растворимы в воде, глобулины (например, антитела) нерастворимы в воде, но растворимы в водных растворах некоторых солей (хлорид натрия и т. п.).
Сложные (протеиды)
Включают в состав, кроме остатков аминокислот, соединения другой природы, которые называются простетическою группой. Например, металлопротеиды – это белки, содержащие негеминовое железо или связанные атомами металлов (большинство ферментов), нуклеопротеиды – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами (хромосомы и т. п.), фосфопротеиды –белки, в состав которых входят остатки фосфорной кислоты (белки яичного желтка и т. п.), гликопротеиды –белки в соединении с углеводами (некоторые гормоны, антитела и т. п.), хромопротеиды – белки, содержащий пигменты (миоглобин и т. п.), липопротеиды – белки, содержащие липиды (входят в состав мембран).
Уровни организации белка
①. Первичная структура белка – уникальная линейная последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью между карбоксильной группой предыдущей аминокислоты и аминогруппой последующей.
пептидная связь
N-конец п/п цепи | | | | С-конец п/п цепи
Пептидные связи располагаются в транс-конфигурации, в результате боковые R аминокислот находятся на наиболее удаленном расстоянии друг от друга. Пептидная связь отличается большой прочностью и в организме человека ее разрыв происходит под действием протеолитических ферментов (специфический гидролиз), а вне организма – при высоких температурах, давлении, сильном закислении или защелачивании среды(неспецифический гидролиз).
Последовательность а/к в первичной структуре белков определяет их пространственную конформацию и специфическую функцию.
②. Вторичная структура – конформация полипептидной цепи, обусловленная водородными связями, образованными функциональными группами пептидного остова (между кислородом карбонильной группы –СО- и водородом иминогруппы –NН-):
водородная связь (через 4 а/к в α–спирали)
Во вторичной структуре белка имеются участки с регулярной структурой (α–спираль и β-складчатая структура (фигура складчатого листа)и нерегулярной структурой(петле- и кольцеобразные структуры,включающие от 3 до 15 аминокислот, которые имеют значение для компактизации белков).
α–спираль– наиболее распространенная структура, в которой на каждый виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали.
Для белков характерна конформационная лабильность – свойство белков незначительно изменять пространственную структуру за счет разрыва одних и образования других слабых связей (ионных, водородных, гидрофобных) при изменении химических и физических свойств среды, и при взаимодействии с другими молекулами, без потери биологической активности. Это свойство белков имеет большое значение для функционирования белков в живых клетках (например, функция Нв реализуется за счет кооперативного изменения конформации α- и β – субъединиц, что обеспечивает ускорение присоединения кислорода в легких и облегчает его освобождение в тканях).
Белки, содержащие в п/п цепи более 200 а/к, имеют независимые от других участков п/п цепи компактно свернутые фрагменты – домены, имеющие конформацию глобулярных белков и отвечающие за определенный биологический эффект (напр., гексокиназа состоит из 2-х доменов – один связывает АТФ, другой – глюкозу, и при их смыкании происходит пространственное сближение соответствующих субстратов, что ускоряет реакцию фосфорилирования глюкозы).
Фибриллярные белки: 1. фиброин шелка и паутины, 2. кератины волос, 3. адгезивные белки – ламинин, фибронектин, нидоген, интегрины, 4. коллагены, эластин, 5. миозин в мышцах, 6. фибрин – белок системы свертывания крови и др.
Методы выделения, фракционирования и очистки белков:
2. диализ – метод очистки белков от низкомолекулярных примесей, основанный на том, что белки, имеющие высокую M.м., не способны проходить через полупроницаемую мембрану, пропускающую только низкомолекулярные вещества.
3. гель-фильтрация – метод «молекулярных сит», основанный на том, что вещества, отличающиеся по молекулярной массе, по-разному распределяются между неподвижной фазой (жидкость внутри гранул геля с разной величиной пор, в которую проникают низкомолекулярные вещества и белки с небольшой М.м.) и подвижной фазой, с которой вымываются крупные белки. В гель-фильтрации используют хроматографичекие колонки, заполняемые сефадексом, агарозой с разной величиной гранул. Смесь белков, пропуская через колонку, элюируют растворителем. При этом высокомолекулярные белки выходят из колонки первыми в составе подвижной фазы, а низкомолекулярные, задерживаясь в порах геля, вымываются под действием больших объемов и элюирующей силы растворителя.
4. электрофорез – метод, основанный на том, что заряженные молекулы белков (пептидов, аминокислот) перемещаются в электрическом поле со скоростью, пропорциональной их суммарному заряду. При этом белки, имеющие (при данном значении рН и ионной силе раствора) отрицательный заряд, движутся к аноду, а положительный заряд – к катоду. На скорость движения также влияет М.м. и форма молекул белка. Электрофорез проводят на разных носителях – бумага, крахмальный гель, полиакриламидный гель. При электрофорезе на бумаге выделяют 5 фракций белков сыворотки крови: альбумины, α1, α2, β, γ- глобулины, в полиакриламидном геле – 18 фракций.
6. аффинная хроматография – основана на специфическом связывании белков с лигандами, прикрепленными к твердому носителю. Лигандом может быть субстрат или кофермент – для выделения фермента, антиген – для выделения антител. Аффинная хроматография отличается высокой избирательностью и позволяет очистить белок в тысячи раз.
7. денатурация – разрушение нативной конформации белков за счет разрыва ионных, гидрофобных, водородных связей без разрыва пептидных связей первичной структуры белка. Происходит денатурация под действием денатурирующих факторов – высокая t>50 о ; изменения рН при действии концентрированных кислот и щелочей; действие органических веществ – этанол, фенол, мочевина; соли тяжелых металлов (ртуть, свинец), детергенты (различные мыла) и др. При денатурации изменяются физико-химические свойства белков: снижается растворимость вследствие уменьшения заряда, нарушения гидратной оболочки и образования агрегатов белка, что сопровождается выпадением белка в осадок и потерей биологической активности.
7. осаждение белков – может быть вызвано созданием рН среды, равного изоэлектрической точке – рI (pI – значение рН среды, при котором белок становится электронейтральным). Условиями растворимости белка являются наличие заряда и гидратной оболочки.
8. цветные реакции на аминокислоты и белки – 1. нингидриновая реакция на α-аминокислоты основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от α-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно-фиолетового цвета и интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе; 2. биуретовая реакция – позволяет открыть пептидную связь в белке за счет образования сине-фиолетового биуретового комплекса в результате соединения меди с пептидной группировкой белка в щелочной среде 3. ксантопротеиновая проба – позволяет выявлять ароматические аминокислоты (фен, тир, трп) при обработке раствора белка концентрированной азотной кислотой – появляется желтое окрашивание, 4. реакция Сакагучи – на гуанидиновую группу аргинина – происходит розово-красное окрашивание в присутствии α-нафтола, 5. реакция Фоля – на SН-группу цистеина, за счет образования черного осадка сульфида свинца PbS.
Физико-химические свойства белков: 1. буферные свойства, обусловленные наличием в молекуле белка как кислотных (карбоксильных), так и основных (амино-) групп. 2. осаждаемость в изоэлектрической точке, 3. высаливаемость с сохранением нативной структуры и активности, 4. денатурируемость – с изменением физико-химических свойств и потерей биологической активности, 5. недиализуемость, 6. электрофоретическая подвижность.
Эмбриоспецифические белки (онкофетальные белки) — альфа-фетопротеин (α-ФП), эмбриональный преальбумин (ЭПА), трофобластспецифичный бета-гликопротеин (Тβ–ГП), другие – синтезируются на разных этапах эмбриогенеза, выполняя определенную роль в развитии плода (напр., α-ФП обладает способностью связывать эстрогены и защищать плод от избытка эстрогенов матери) и в норме выявляются только у беременных женщин и в плазме плода. В других случаях, обнаружение этих белков в крови взрослого человека является маркером опухолевого роста и используются в диагностике рака (поэтому эти белки называют онкофетальными белками или раково-эмбриональными). Так, альфа-фетопротеин выявляется при гепатоцеллюлярном раке и раке яичка у взрослых, гепатоме у детей; ЭПА – при аденокарциноме, Тβ–ГП – при раке матки.
Хромопротеиды – цветные сложные белки, которые в зависимости от простетической группы делятся на: 1. гем-содержащие – Нb (НbР, НbF, НbА), Мb, цитохромы (Р450, а, а3, в, с1, с), каталаза, пероксидаза; 2. ретиналь-содержащие (родопсин, йодопсин – фоторецепторы палочек и колбочек, участвующие в световосприятии), 3. флавопротеиды – ФАД и ФМН-содержащие дегидрогеназы.
СИНТЕЗ БЕЛКА происходит в 2 этапа: 1. транскрипция – переписывание последовательности нуклеотидов (н/т) ДНК в последовательность н/тиРНК по принципу комплементарности (между пуринами и пиримидинами: А=Т(У), Г ≡Ц), и с заменой Т на У. 1′. посттранкрипционный процессинг – созревание про-иРНК: вырезание интронов → сплайсинг (сшивание экзонов) → «кэпирование» иРНК по 5′-концу: (+)-е метилированных н/т), и (+)-е полиаденилата по 3′-концу. 2. трансляция (происходит на рибосомах при участии тРНК, приносящей а/к к месту синтеза полипептидной цепи) – раскодирование последовательности н/тиРНК в последовательность аминокислот белка: 3 н/ткодируют 1 а/к (триплетность генетического кода). Свойства генетического кода: универсальность, триплетность, вырожденность, неперекрываемость. 2′. посттрансляцинный процессинг (фолдинг – процесс сворачивания белка в правильную пространственную биологически активную конформацию при участии белков-шаперонов;присоединение простетической группы в сложных белках).
Процессы транскрипции, трансляции, репликации протекают в 3 этапа: инициация, элонгация, терминация.