деструкция белка при какой температуре

Свойства и функции белков

Основные свойства белков

Структура и свойства белков могут изменяться под влиянием разных физико-химических факторов: действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, изменение температуры и т. п. Одни из белков легко изменяют структуру под незначительным действием разнообразных факторов, другие – стойкие к подобным влияниям. Основные свойства белка это – денатурация, ренатурация, деструкция.

Денатурация

Денатурация – это процесс нарушения естественной структуры белка с сохранением пептидных связей (первичной структуры). Может быть необратимым процессом. Но при условии прекращения действия отрицательных факторов на первых стадиях белок может восстанавливать свое нормальное состояние, то есть происходит обратная денатурация – ренатурация.

Ренатурация

Ренатурация – это способность белка восстанавливать нормальную структуру после устранения действия отрицательных факторов. Выполнение некоторых функций – двигательной, сигнальной, каталитической и т. п. – у живых организмов связано с частичной обратной денатурацией белков.

Деструкция

Деструкция – это процесс разрушения первичной структуры белка. Является всегда процессом необратимым.

Функции белков

Белки выполняют следующие основные функции:

Некоторые организмы, живущие в горячих условиях, имеют белки, которые не денатурируют даже при температуре +50…90 °С.

Некоторые белки образуют сложные комплексы с пигментами, нуклеиновыми кислотами.

Источник

Пищевая химия

Пищевая химия (лекция 8)

1. Белки мяса и молока

Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.

Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.

Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.

Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.

Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.

В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.

Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.

Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.

Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.

Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.

Источник

Денатурация белков. Зависимость температуры денатурации белков пищевых продуктов от внешних факторов.

Денатурация – это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов(температуры, механического воздействия, действие кислот и щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т.е. нативной естественной простой структуры.

Изменяются важные свойства:

— потеря индивидуальных свойств

-потеря биологической активности

-повышение атакуемости пищевыми ферментами

-потеря способности к гидратации

-потеря устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц), (приготовление творогов из кислого молока). В кулинарной практике наибольшее значение имеет тепловая денатурация, т.к. при кулинарной обработке продукция подвергается воздействию высоких температур. При этом мы не наблюдаем саму денатурацию, мы наблюдаем её следствие, которое выражается в изменении коллоидного состояния белковой молекулы. Следствием денатурации является свёртывание белка в зависимости от концентрации белка в системе выделяют 3 типа свёртывания:

-1. концентрация белка не значительна 0,1 – 3 %. В этом случае наблюдаем хлопья свернувшегося белка на поверхности. С этим явлением мы встречаемся при варке.

-3. наблюдается в том случае, когда имеем обводнённый гель.(белки мяса, круп и бобовых, тесто). В этом случае температура денатурации приводит к уплотнению белкового геля с выпресовыванием жидкости. Чем выше температура и длительнее тепловая обработка, тем интенсивнее протекает данный процесс. Он в значительной степени влияет на объём и массу готовых изделий. Выделение влаги в процессе тепловой обработки мяса, выделение влаги белками муки, но жидкость в этом случае не выделяется, а поглощается клестеризуемым крахмалом, что создаёт основу мякиша. Так денатурируют глобулярные белки. Белки фибриллярные денатурируют иначе. Первоначально идёт процесс набухания белков соединительной ткани с дальнейшим разрывом полипептидной цепи и далее с образованием азотистых веществ небелкового характера, которые хорошо растворимы в воде, причём при денатурации фиб-х белков. Мы зрительно наблюдаем следствие денатурации при определ-ой темп-ре разной для различных видов мяса происходит резкое мгновенное укорочение изделия с одномоментным увеличением его объёма. Температура. При которой это происходит температура сваривания.

Строение мышечной ткани мяса, рыбы. Изменение мышечных белков мяса при кулинарной обработке. Правила варки мяса для первых и вторых блюд.

Основными тканями мяса являются: мышечная, соединительная, жировая и костная.

Изменение мышечных белков. Тепловая денатурация мышечных белков начинается при 30—35°С. При 65°С денату­рирует около 90% всех мышечных белков, но даже при 100°С часть их остается растворимыми.

Наиболее лабилен основной мышечный белок — миозин. При температуре немногим выше 40°С он практически полностью денатурирует.

Миоглобин, придающий сырому мясу красный цвет, при денатурации подвергается деструкции. Денатурация миоглоби-на сопровождается окислением ионов двухвалентного железа, входящего в активную группу молекулы этого белка (гем), до трехвалентного. При этом исчезает красная окраска мяса, об­разуется гемин серо-коричневого цвета. Полная денатурация миоглобина наступает при 80°С. Поэтому по изменению окрас­ки мяса можно судить о степени его прогрева.

Так, при температуре 60°С окраска говядины ярко-крас­ная, свыше 60—70°С — розовая, при 70—80°С и выше — серо­вато-коричневая, свойственная мясу, доведенному до кулинар­ной готовности.

Причины аномальной (розоватой) окраски мяса, подверг­нутого достаточной тепловой обработке, могут быть следую­щими: использование мяса сомнительной свежести, в котором накапливается аммиак; свежие мясные продукты в наруше­ние требований технологии разогреты или сварены в хранив­шемся уже бульоне; повышенное содержание нитратов в мясе.

В результате взаимодействия тела с аммиаком или нитра­тами образуется вещество (гемохромоген, нитрозогемохромоген), имеющее розовато-красную окраску.

Гем, в состав которого входит трехвалентное железо, про­являет себя как индикатор: он имеет серовато-коричневую ок­раску в нейтральной и слабокислой среде и красную — в щелочной. Свежесваренный бульон имеет слабокислую среду. Порча бульона может протекать по-разному. При прокисании бульона (сдвиг рН в кислую сторону) порчу легко обнаружить, а при сдвиге рН в щелочную сторону (действие гнилостной микрофлоры) изменения менее заметны. Вареное мясо, разогретое в таком бульоне, может приобрести розовую окраску.

Сохранение розовой окраски мяса, подвергнутого тепловой обработке, в любом случае говорит о санитарном неблагополучии. Исключение составляет ростбиф, который готовят с разной степенью прожаренности.

Белки саркоплазмы, представляющие собой концентрированный золь, в результате денатурации и последующего свертывания образуют сплошной гель. Белки миофибрилл (уже находящиеся в состоянии геля) при нагревании уплотняются с выделением влаги вместе с ра­створенными в ней веществами. Диаметр мышечных волокон при варке уменьшается на 36—42%. Чем выше температура нагрева, тем интенсивнее уплотнение волокон, больше потери массы и растворимых веществ.

При жарке мясо прогревается только до 80—85°С в центре изделий, поэтому мышечные волокна уплотняются меньше, чем при варке (при варке температура 95°С). Для доведе­ния мяса до готовности необходимо дальнейшее нагревание денатурированных мышечных белков. В этих условиях проис­ходят более глубокие изменения их — деструкция с образова­нием таких летучих веществ, как сероводород, фосфористый водород, аммиак, углекислый газ и др.

Изменение соединительно-тканных белков. Основные белки соединительной ткани — коллаген и эластин в процессе тепловой обработки ведут себя по-разному. Эластин устойчив к нагреву.

Коллаген при нагревании в присутствии воды, содержа­щейся в мясе, претерпевает следующие изменения: при тем­пературе 50—55°С коллагеновые волокна набухают, поглощая большое количество воды; при 58—62°С резко сокращается длина коллагеновых волокон, увеличивается их диаметр и они становятся стекловидными; процесс этот называется денатурацией или свариванием коллагена; при дальнейшем нагреве происходит деструкция коллагеновых волокон — распад их на отдельные полипептидные цепочки; коллаген превращается в растворимый глютин.

Переход коллагена в глютин — основная причина размягчения мяса. По достижении кулинарной готовности в глютин переходит 20—45% коллагена.

Скорость перехода коллагена в глютин и, следовательно, скорость достижения кулинарной готовности зависят от ряда факторов: вида и возраста животного; особенностей морфологического строения мышцы; температуры; реакции среды и т. д. Те части мяса, в которых коллаген очень устойчив, непригод­ны для жарки.

При повышении температуры распад коллагена ускоряет­ся. Особенно быстро он происходит при температуре выше 100°С (в условиях автоклавирования).

Кислая среда ускоряет распад коллагена. На этом основано маринование мяса, тушение его с кислыми соусами и приправами.

Мясной бульон – неотъемлемая часть большинства супов и некоторых вторых блюд. Готовить его, конечно, умеют все хозяйки. Но все ли правильно? Ведь хорошо приготовленный бульон – это не просто вода, в котором варился кусок мяса. Настоящий бульон настолько хорош и вкусен, что его можно есть сам по себе, без каких либо добавок в виде овощей или специй. Давайте поговорим о том, как правильно варить мясной бульон, как его хранить и замораживать впрок.

Какие пропорции воды и мяса? Понятно, что чем больше мяса и меньше воды, тем наваристее бульон. Обычно берется 1 килограмм мяса на 2-3 литра воды.

Какое мясо? Вне зависимости от того, мясо какого животного используется для варки бульона, желательно, чтобы оно было свежим или охлажденным. Самые вкусные бульоны получаются из свежего мяса. Если же используется замороженное мясо, то его нельзя оттаивать в воде или размораживать в микроволновке. От этого качество мяса сильно ухудшается. Оптимально обмыть мясо холодной водой и поместить в закрытую посуду на 2-3 часа. Лучшее по вкусовым качествам и консистенции отварное мясо получается из оковалка и костреца (мясо первого сорта). Если мясо жирное, то всплывающий жир нужно снимать с поверхности бумажным полотенцем, чтобы от длительной варки бульон не приобрел неприятный привкус сала.

Как подготовить мясо для варки? Мясо должно быть обмыто и очищено от пленок и сухожилий. Мясо для бульона нарезать не надо.

Его лучше варить одним или двумя большими кусками.

В какую воду класть мясо? Если цель – вкусный бульон, то мясо нужно класть в холодную воду, тогда бульон получится крепким и наваристым. Напротив, если основная цель – вкусное мясо, то его нужно класть в кипяток. Бульон будет менее концентрированным, зато мясо останется сочным и вкусным.

Когда солить? Солить бульон можно только в самом конце варки. Соль вызывает преждевременное выделение мясного сока, ухудшает вкус и снижает питательность.

Зачем снимать пену?Перед началом закипания воды будущий бульон станет мутным из-за выделившегося мясного сока.

Когда вода начнет кипеть, этот сок поднимется на поверхность в виде пены.

Если его не снять, то через несколько минут пена осядет в виде хлопьев на дно кастрюли. На вкус бульона эта пена не повлияет, зато значительно испортит внешний вид – бульон получится серым и мутным. Поэтому момент всплытия пены нужно ловить и снимать ее с помощью шумовки или деревянной ложки.

Сколько варить мясной бульон? Говядину варят 2-2,5 часа, свинину 2-3 часа, баранину 1,5 часа. Мясо не следует переваривать, так как вкус его резко ухудшается. Кроме того, тепловая обработка мяса сверх указанного срока не способствует улучшению качества бульона, так как экстрактивных веществ извлекается дополнительно очень мало и увеличивается лишь содержание глютина, который не улучшает вкуса бульона. В процессе варки бульона выделяют два этапа: до и после кипения воды. До кипения кастрюлю можно накрыть крышкой и варить мясо на сильном огне. Как только вода с мясом закипит, нагрев нужно уменьшить и продолжить варку на слабом огне и без крышки.

Что делать с бульоном после варки? Вода во время варки бульона будет испаряться. Поэтому в итоге на 3 лира воды получится 1, 5 литра бульона. Его можно опять разбавить кипяченой водой до объема трех литров. Из бульона нужно вынуть мясо и овощи, бульон процедить через марлю или волосяное сито и перелить в чистую кастрюлю.

Изменение белков молока, яиц, растительных продуктов при кулинарной обработки.

Изменение соединительно тканных белков. Влияние внешних факторов на переход коллагена в глютин.

Крахмал. Строение крахмального зерна и свойства крахмальных полисахаридов. Декстринизация. Кислотный и ферментативный гидролиз крахмала.

Основные технологические свойства крахмала (набухание, клейстиризация, ретроградация) и их использование в кулинарной практике.

Изменение углеводов кислотных стенок, факторы, влияющие на переход протопектина в пектин.

Изменения сахаров при тепловой обработке продуктов (ферментативный и кислотный гидролиз дисахаридов, карамелизация, меланоидинообразование), их влияние на пищевую ценность и качество готовых блюд и кулинарных изделий.

В процессе изготовления различных ку­линарных изделий часть содержащихся в используемых продук­тах сахаров расщепляется. В одних случаях расщепление ограни­чивается гидролизом дисахаридов, в других происходит более глубокий распад сахаров (процессы гидролиза, брожения, карамелизапии, меланоидинообразования).

1. Гидролиз: а) ферментативный;

2. Глубокий распад сахаров: а) брожение;

в) р-ция меланоидинообразования.

1 а) ферментативный гидролиз встречаем при начальной стадии выпечки.

Гидродизу подвергается сахароза, которая под действием фермента сахаразы превращается в глюкозу и фруктозу. Мальтаза, образующаяся при ферментативном гидролизе крахмала под действием фермента мальтазы, гидролизуется до 2х молекул глюкозы.

1 б) кислотный гидролиз сахаров встречаем при варке компотов, киселей из кислых ягод, при запекании яблок, при приготовлении помадки и т.д.

Степень инверсии сахарозы зависит от силы кислоты. Наибольшей инверсионной силой обладает щавелевая кислота, лимонная, яблочная и уксусная кислоты. В результате инверсии мы получаем смесь глюкозы и фруктозы (инвертный сахар), который обладает более сладким вкусом по сравнению с исходной сахарозой.

Если сладость сахарозы принять за 100%, то сладость фруктозы – 173%, а глюкозы – 74%.

Поэтому компоты (при одинаковой норме вложения сахара), которые варят из кислых сортов фруктов, получаются более сладкими, чем сваренные из обычных сортов.

Очень важную роль инвертный сахар играет в производстве кондитерских изделий, отделочных п/ф.

Инвертный сироп добавляют при варке в помадку и он предохраняет ее от засахаривания.

2 а) брожение. Глубоким изменениям сахара подвергаются в процессе брожения. При приготовлении теста мы наблюдаем:

1) спиртовое брожение, когда глюкоза под действием дрожжевых клеток обрабатывается с образованием этилового спирта и углекислого газа, который и разрыхляет тесто: С₆Н₁₂О₆ → 2СО₂ + 2С₂Н₅ОН.

2) одновременно с этим протекает и другой вид брожения – молочнокислое. Когда образуется молочная кислота: С₆Н₁₂О₆ → 2СН₃СНОНСООН.

2 б) карамелизация – это нагрев сахаров при высокой тем-ре (выше тем-ры плавления), приводит к образованию окрашенных соединений – карамелана (вещество соломенно-желтого цвета и хорошо растворимое в холодной воде), карамелена (вещество, окрашенное интенсивно коричневый, растворимое в горячей воде), карамелина (темно-темно-коричневый, растворим только в горячей воде), жженка (черного цвета, как краситель).

Одним из промежуточных продуктов в получении продуктов карамелизации является оксиметилфурфурол, который формирует вкус и аромат (особенно) свежевыпечнных изделий из хлеба.

2 в) р-ция меланоидинообразования – это р-ция взаимодействия редуцирующих (или восстанавливающих) сахаров (к ним относятся глюкоза, фруктоза и лактоза) с белками, пептидами, полипептидами, аминокислотами в результате которой образуются конечные продукты – меланоидины – вещества неустановленного состава и строения. Как и продукты карамелизации, они имеют окраску от желтой до темно-коричневой и представляют собой ненасыщенные содинения.

Реакция меланоидинообразования имеет очень большое значение. Ее положительная роль заключается в том, что:

она обусловливает образование аппетитной золотистой корочки на жареных, запеченных блюдах и выпечных изделиях;

побочные продукты этой реакции участвуют в образовании вкуса и аромата готовых блюд.

Отрицательная роль реакции меланоидинообразования состоит в том, что она вызывает нежелательное потемнение, фритюрного жира, фруктовых пюре и некоторых овощей, снижает биологическую ценность белков, поскольку в ходе нее происходит связывание аминокислот.

В реакцию меланоидинообразования особенно легко вступа­ют такие аминокислоты, как лизин, метионин, которых чаше всего недостает в растительных белках. После соединения с саха-рами эти кислоты становятся недоступными для пищеваритель­ных ферментов и не всасываются в желудочно-кишечном тракте. В кулинарной практике часто нагревают молоко с крупами, ово­щами. В результате взаимодействия лактозы и лизина биологи­ческая ценность белков готовых блюд снижается.

Источник

9. Денатурация белков при механическом воздействии.

10. Деструкция белков при кулинарной обработке продуктов.

При тепловой обработке продуктов изменения белков не ограничиваются их денатурацией. Для доведения продукта до полной готовности необходимо нагревать его при температурах, близких к 100 °С продолжительное время. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим изменениям, связан­ным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких Летучих продуктов, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углерода оксид. Накапли­ваясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии часть белков может гидролизоваться с расщеплением пептидных связей. При этом происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водораст­воримых азотистых веществ небелкового характера (свободных аминокислот, пептидов).деструкция коллагена мяса и рыбы приводит к образованию глютина — белка, растворимого в горячей воде. Аминокислот­ный состав глютина аналогичен составу коллагена. Как уже ука­зывалось, размягчение мясных продуктов, птицы, рыбы и не­рыбных морепродуктов при тепловой кулинарной обработке связано с деструкцией коллагена соединительной ткани, перехо­дом его в глютин.

Наряду с перечисленными выше технологическими фактора­ми на устойчивость коллагена к гидротермической дезагрегации влияют анатомо-морфологические признаки: в мясных тушах количество внутримышечной ткани и сложность ее строения возрастают по направлению от задней части к передней, а также сверху вниз; таким образом, более жесткое мясо имеет и более низкую пищевую ценность, так как белки соединительной ткани являются неполноценными по аминокислотному составу.

Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде. Это используют в мясной промышленности для выработ­ки желатина, который представляет собой высушенный глютин. Сырьем для получения желатина служат такие побочные продук­ты убоя мясного скота, как сухожилия, хвосты, уши, губы, свиная шкурка и пр.

При тепловой обработке овощей, плодов и картофеля также происходит деструкция структурного белка клеточных стенок экстенсина. В результате деструкции экстенсина образуются во­дорастворимые продукты, что также понижает механическую прочность тканей корнеплодов, картофеля и вызывает их раз­мягчение после тепловой обработки.Продукты деструкции белков придают пище соответствую­щие вкус и аромат. Например, в образовании запаха и вкуса не которых продуктов принимают участие серо- и фосфорсодержа­щие соединения.

Источник

Деструкция белков

При тепловой обработке продуктов изменения белков не ограничиваются их денатурацией. Для доведения продукта до полной готовности необходимо нагревать его при температурах, близких к 100 °С, более или менее продолжительное время. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим изменениям, связан­ным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих продуктов, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углерода оксид. Накапли­ваясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии часть белков может гидролизо-ваться с расщеплением пептидных связей. При этом происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водораст­воримых азотистых веществ небелкового характера (свободных аминокислот, пептидов).

Деструкция коллагена мяса и рыбы приводит к образованию глютина — белка, растворимого в горячей воде. Аминокислот­ный состав глютина аналогичен составу коллагена. Как уже ука­зывалось, размягчение мясных продуктов, птицы, рыбы и не­рыбных морепродуктов при тепловой кулинарной обработке связано с деструкцией коллагена соединительной ткани, перехо­дом его в глютин.

На переход коллагена в глютин влияют следующие техноло­гические факторы:

а) температура среды; при жарке мяса, птицы, рыбы, когда температура в толще продукта не превышает 80. 85 °С, переход коллагена в глютин протекает медленно; в связи с этим кулинар­ ная обработка методом жарки возможна только для таких частей туш, в которых коллагена содержится сравнительно мало и мор­ фологическое строение соединительной ткани простое, коллаге- новые волокна тонкие, располагаются параллельно направле­ нию мышечных волокон; коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса (говядины), поскольку соедини­ тельная ткань рыб имеет сравнительно простое морфологиче­ ское строение, в составе коллагена меньше оксипролина, он под­ вергается денатурации и деструкции при более низких темпера­ турах;

б) реакция среды; подкисление среды пищевыми кислотами или продуктами, добавками, содержащими эти кислоты, ускоря­ ет переход коллагена в глютин;

в) измельчение мяса способствует снижению гидротермиче­ ской устойчивости коллагена; это объясняется тем, что при из­ мельчении мяса в мясорубке или рыхлении порционных кусков мяса волокна коллагена разрезаются на более мелкие фрагмен­ ты, поверхность контакта белка с окружающей средой много­ кратно возрастает.

Наряду с перечисленными выше технологическими фактора­ми на устойчивость коллагена к гидротермической дезагрегации влияют анатомо-морфологические признаки: в мясных тушах количество внутримышечной ткани и сложность ее строения возрастают по направлению от задней части к передней, а также сверху вниз; таким образом, более жесткое мясо имеет и более низкую пищевую ценность, так как белки соединительной ткани являются неполноценными по аминокислотному составу.

Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде. Это используют в мясной промышленности для выработ­ки желатина, который представляет собой высушенный глютин. Сырьем для получения желатина служат такие побочные продук­ты убоя мясного скота, как сухожилия, хвосты, уши, губы, сви­ная шкурка и пр.

Сухой желатин способен набухать в холодной воде, при этом за 1 ч масса его возрастает в 6. 8 раз. Набухший желатин хорошо растворяется в горячей воде. Это его свойство используют для приготовления желированных блюд: заливных рыбы и мяса, студней, муссов и других сладких блюд.

В зависимости от глубины гидролиза коллагена и количества низкомолекулярных продуктов со сравнительно короткими по­липептидными цепями желатин подразделяется на сорта выс­ший, первый и второй. Желатин высшего сорта, обладающий наиболее высокой желирующей способностью, используют в ос­новном в кино- и фотопромышленности для защиты светочувст­вительного слоя фото- и кинопленок и фотобумаги, а также в бумажной промышленности. Желатин более низких сортов при­меняют в кондитерской, медицинской промышленности, обще­ственном питании и других отраслях.

В общественном питании используют 2. 3%-ные растворы желатина. Для сохранения желирующей способности этого бел­ка горячие растворы желатина рекомендуется охладить, не допу­скается их кипячение или хранение в горячем состоянии.

Поведение белка-глютина (желатина) в растворе зависит от температуры. При высокой температуре водные растворы глюти­на обладают свойствами нормальной (ньютоновской) жидкости, молекулы глютина независимо от их молекулярной массы нахо­дятся в изолированном друг от друга состоянии. По мере охлаж­дения раствора, при температуре ниже 40 °С, его молякулярно-дисперсное состояние нарушается, появляются свойства упруго-вязкой жидкости, свойственные псевдорастворам. Дальнейшее охлаждение водяного раствора глютина сопровождается посте­пенным появлением упругих свойств с образованием студня, ха­рактеризующегося определенной величиной предельного напря­жения сдвига. В растворе идет процесс структурообразования, в ходе которого молекулы глютина образуют трехмерный каркас, соединяясь друг с другом и обеспечивая определенную прочно­сть системы. Чем больше асимметрия молекул глютина, тем прочнее образующийся каркас, удерживающий в своих ячейках воду. При постоянной температуре окружающей среды (напри­мер, 5 °С) в течение 50. 80 мин механическая прочность студня возрастает и стабилизируется. Студни с достаточно высокой ме­ханической прочностью можно получить и при комнатной тем­пературе, увеличив концентрацию глютина до 3,5 %. Однако на практике стремятся снижать концентрацию глютина, одновре­менно понижая температуру процесса, и таким способом полу­чают более пластичные и, следовательно, более нежные студни. При варке мяса часть глютина переходит в бульон (0,5. 1 % массы мяса). При варке студней с использованием субпродуктов второй категории (ноги, головы, хвосты) состав мяса подбирают так, чтобы содержание глютина в бульоне к концу варки не пре­вышало 3 %. При варке костных бульонов коллаген костей — ос­сеин — также денатурирует и переходит в глютин. Однако оссеин костей довольно устойчив к гидротермическому воздействию — для получения бульона с 3%-ной концентрацией глютина из­мельченные кости надо варить около 5 ч. Интенсифицировать этот процесс можно путем предварительной обжарки костей при 280 °С в течение 30 мин. Однако органолептические показатели качества таких бульонов низкие.

Низкомолекулярные азотистые вещества пищевых продуктов в процессе тепловой кулинарной обработки претерпевают суще­ственные изменения, вступая в химические взаимодействия между собой, а также с редуцирующими сахарами, в норме при­сутствующими в пищевых продуктах. Внимание ученых-хи­миков, медиков и технологов привлекают в первую очередь те физико-химические процессы, в результате которых образуются мутагенные и канцерогенные вещества, представляющие потен­циальную опасность для человека.

Гетероциклические ароматические амины. На модельных опытах установлено, что из креатина, содержащегося в мясе, птице и рыбе, в сочетании со свободными аминокислота­ми и гексозами образуются гетероциклические ароматические амины, представляющие собой самые сильные из известных на сегодняшний день мутагены и канцерогены.

Впоследствии гетероциклические амины были выделены из мяса, птицы и рыбы, подвергнутых тепловой кулинарной обра­ботке.

Механизм образования гетероциклических ароматических аминов в настоящее время представляется как результат взаимо­действия продуктов карбонил-аминных реакций (Майяра) и кре-атинина (ангидрид креатина).

Наряду с производными пиридина в жареных мясных и рыб­ных продуктах обнаружены гетероциклические ароматические амины — производные хинолина, хиноксалина, имидозопири-дина и фуропиридина. В наибольших количествах указанные соединения обнаруживаются в поджаристой корочке жареных мясных и рыбных изделий, а также в мясном соке, вытекающем на сковороду во время жарки мяса, рыбы и птицы.

На кафедре технологии продуктов общественного питания Российской экономической академии им. Г. В. Плеханова была проведена научно-исследовательская работа по изучению тех­нологических факторов, оказывающих влияние на накопление гетероциклических ароматических аминов в мясных жареных изделиях, характерных для ассортимента предприятий обще­ственного питания. Инструментальное определение и иденти­фикацию гетероциклических аминов — производных хинокси-лина и пиридина — проводили методами высокоэффективной газожидкостной хроматографии и газовой хроматографии — масс-спектроскопии. Установлено, что среди технологических факторов на накопление гетероциклических ароматических аминов в жареных мясных изделиях наибольшее влияние ока­зывают температура греющей жарочной поверхности и поверх­ностного слоя мяса; продолжительность жарки; степень измель­чения мяса; наличие панировки; добавление к измельченному мясу репчатого лука.

Наибольшее количество гетероциклических ароматических аминов содержится в жареных изделиях типа шашлыков, а также при жарке порционных кусков мяса с небольшим количеством жира (основным способом), т. е. в условиях, допускающих местное подгорание (ожог). Эти данные дают основание считать, что для получения натурального жареного мяса с минимальным со­держанием гетероциклических ароматических аминов предпоч­тительна жарка во фритюре при температуре жира, не превыша­ющей 175 °С.

В мясном соке, вытекающем на сковороду из мяса при жар­ке, содержится такое же количество гетероциклических арома­тических аминов, как и в обжариваемом продукте. В связи с этим необходимо внести изменения в действующие технологи­ческие инструкции, предусматривающие использование этого сока для поливания жареных изделий при отпуске их потребите­лям, заменив мясной сок сливочным маслом, маргарином или соусом.

В натуральных мясных рубленых изделиях (без хлеба) при жарке накапливается больше гетероциклических ароматиче­ских аминов по сравнению с порционными изделиями. Это объясняется миграцией мясного сока, содержащего креатин и другие компоненты, к поверхности изделий. Однако добавле­ние к мясному фаршу измельченного репчатого лука снижает содержание гетерогенных ароматических аминов в готовых жа­реных изделиях. Причина этого обстоятельства до настоящего времени не выяснена. Есть основания полагать, что органиче­ские кислоты лука тормозят течение реакции Майяра, а это, в свою очередь, препятствует образованию гетероциклических ароматических аминов.

Панирование изделий способствует снижению содержания гетероциклических ароматических аминов в готовых жареных изделиях. Это объясняется тем, что панировка выполняет защит­ные функции по отношению к поверхности мясного изделия, понижает температуру.

Технологические исследования факторов, влияющих на об­разование в продуктах мутагенных и канцерогенных веществ, необходимо продолжать. К сожалению, для этого нужны дорого­стоящие аппаратура и реактивы.

Меланоидины. К меланоидинам относятся темноокра-шенные вещества разной химической природы, образующиеся в результате карбонил-аминных реакций (реакций Майяра), про­текающих в пищевых продуктах при их хранении и тепловой обработке. На начальном этапе этих реакций происходит вза­имодействие низкомолекулярных азотистых веществ, содержа­щих свободную аминогруппу (аминокислот, дипептидов и др.), с веществами, в структуру которых входят химически активные альдегидные группы или карбонильный кислород — С=0 (обыч­но это редуцирующие сахара — глюкоза, мальтоза, фруктоза). Образующиеся при этом сахароаминные комплексы относятся к химически неустойчивым веществам, они распадаются с образо­ванием альдегидов, аммиака, углерода диоксида.

Как известно, альдегиды и аммиак — активные химические вещества, они вступают во взаимодействие с новыми молеку­лами азотистых веществ и гексоз. Таким образом, протекают накладывающиеся друг на друга процессы: распад аминного и сахарного компонентов и взаимодействие продуктов распада со свежими молекулами. В результате распада азотистого компо­нента образуются производные пиридина и пиразина, являю­щиеся предшественниками мутагенных и канцерогенных ве­ществ.

При кулинарной обработке продуктов меланоидины обра­зуются на стадии тепловой обработки: при жарке (в румяной корочке), при длительной варке, тушении, выпечке мучных из­делий (в корочке). Меланоидины образуются в продуктах в уме­ренных количествах (при мягких режимах тепловой обработки), участвуют в формировании вкуса и аромата кулинарно приготов­ленных изделий и блюд. В то же время высокотемпературный или длительный нагрев может приводить к появлению чрезмер­но темной окраски, неприятных вкуса и запаха.

Источник